biologia [Grilli]

[giorgia1985]

ciao si,ti manderò gli appunti sulla glicosilazione,,,devo solo andare a recuperarli in garage! te li scriverò qunto prima!!

[ilaria89]

ciao si,ti manderò gli appunti sulla glicosilazione,,,devo solo andare a recuperarli in garage! te li scriverò qunto prima!!

scusa se hai gli appunti della glicosilazione mica li puoi mettere qui su ops così li posso vedere anche io??

[simona1988]

davvero qualcuno ha gli appunti sulla glicosilazione???per favore metteteli sul sito che sono molto moltooo utili poichè grilli adora questo argomento!!!!!!

[*Marianna85*]

si infatti! saresti gentilissima se li mettessi qui! ci saresti d'aiuto!

[ilaria89]

ma ci sono gli appunti della glicosilazione qui su ops?? o sono io che non li trovo???

[simona1988]

ragazzi allora proprio nessuno ha gli appunti sulla glicosilazione? vi ringrazio.

[Margherito]

Ciao a tutti.
Io sono dell'ordinamento precedente, devo sostenere l'esame di biologia applicata col prof. Grilli.
Qualcuno può scrivermi quali sono i capitoli che si studiano sul libro Solomon?
Grazie in anticipo

[Margottina1]

ciao Margherito l'esame di biologia non è molto difficile il l'ho fatto a giugno scorso è mi ha interrogato Paolini che mi ha chiesto: il sistema immunitario; la riproduzione; e la mitosi e meiosi.Ti dico i cap da studiare sul solomon ( io sono del secondo)

cap:1,2,3,4,5,6,7(bene),9,11,12,13,14,15,16,17,18, 19,21,23,40,43,47,48,50

Ciao a presto:

[ilaria89]

margottina1 mica mi potresti dare qualche dritta per quanto riguarda la glicosilazione e i canali del calcio?? so che sono argomenti che a grilli piacciono molto, ma che vuole sapere delle cose che ha detto lui a lezione e che non sono sul libro, e sinceramente non so come fare....

[kocikoci]

Ciao ilaria!in questo momento nn ho il libro davanti ma le vie del calcio dovrebbero stare nel capitolo della regolazione endocrina...dovrebbero esserci dei disegnini che le spiegano bene..

[ilaria89]

e per la glicosilazione come faccio??

[Margherito]

ciao Margherito l'esame di biologia non è molto difficile il l'ho fatto a giugno scorso è mi ha interrogato Paolini che mi ha chiesto: il sistema immunitario; la riproduzione; e la mitosi e meiosi.Ti dico i cap da studiare sul solomon ( io sono del secondo)

cap:1,2,3,4,5,6,7(bene),9,11,12,13,14,15,16,17,18, 19,21,23,40,43,47,48,50

Ciao a presto:

Ciao.
Ti ringrazio vivamente

[Chisciotte]

Io l'ho fatto da parecchio tempo cmq il prof Grilli se si studia è tranquillo, Paolini è fissato col sstema immunitario, se si studia è tranquillo pure lui, attenzione all'assistente con il neo, io l'ho fatto con lei, ho preso 28, ma è tremenda...

però se non si studia bocciano eh, e anche Grilli si arrabbia se arriva gente impreparata, come è giusto che sia alla fin fine.

PS: per un bel pò di anni questo esame è stato scritto, poi il prof l'ha tolto perchè dceva che andava di moda andare a ''tentare'' l'esame...
se si a negli appelli affollati gli orali durano a lungo, in genere fanno 50 persone al giorno, a volte ci vuole una settimana intera (ma mettono l'elenco dei nomi il primo giorno così uno sa che giorno capita e si può eventualmente sostituire con un altro....presentatevi al primo appello però eh!)

in bocca allupo!

ah le lezioni servono molto!!!!

[simona1988]

ragazzi ma è possibile che nessuno può aiutarci con questa glicosilazione?nessuno che può darci appunti o dirci di cosa tratta????? grazie a kiunque risponda

[Chisciotte]

mi spiace ma io non me la ricordo è passato troppo tempo.

cmq su internet ho trovato questo:

Per glicosilazione si intende una modificazione post-traduzionale di una proteina, che vede l'aggiunta di zuccheri (una catena o singoli carboidrati) alla catena peptidica.
La glicosilazione avviene per più motivi. Innanzitutto perché una proteina glicosilata raggiunge un folding corretto e, in questo modo, può esplicare la propria funzione. Inoltre la glicosilazione protegge dall'attacco di proteasi ed aumenta la solubilità della molecola proteica che viene dunque stabilizzata in tutti gli aspetti. Infine il meccanismo glicosidico permette lo svolgimento del controllo di qualità. Il controllo di qualità è un processo operato dalla cellula per scartare le proteine che non sono correttamente ripiegate. Il principio di riconoscimento avviene sulla base della presenza o meno di un particolare residuo di glucosio sulla struttura glicosidica. La maggior parte delle proteine che vengono glicosilate, nelle cellule eucariotiche, sono destinate a diventare proteine di membrana: le catene di zuccheri vanno a formare infatti il glicocalice che circonda il plasmalemma.

Esistono due diversi tipi di glicosilazione:

N-glicosilazione;
O-glicosilazione.
Questi differiscono in vari aspetti: meccanismo di azione, compartimento cellulare in cui si svolgono e sito di attacco delle catene glicosidiche.


N-glicosilazione [modifica]
La N-glicosilazione vede l'aggiunta di una catena glucidica standard a livello dell'atomo di azoto di una catena laterale di asparagina. La N-glicosilazione ha inizio nel reticolo endoplasmatico rugoso a carico di una catena peptidica ancora in corso di traduzione.
La prima fase consiste nel trasferimento di una catena di 14 zuccheri (2 di N-acetilglucosammina, 3 di glucosio e 9 di mannosio) ad un residuo laterale di asparagina. L'oligosaccaride è assemblato all'interno del reticolo endoplasmatico a partire da singoli carboidrati, ed è trasferito da uno speciale enzima (la glicosiltransferasi) da una molecola di dolicolo fosfato alla proteina, come singolo elemento. L'attacco della catena glucidica può avvenire in realtà su un'asparagina qualsiasi presente nella sequenza Asn-X-Ser o Asn-X-Thr, dove X rappresenta un amminoacido qualunque ad esclusione della prolina.
In un secondo tempo si ha la modificazione della catena di zuccheri appena aggiunta, sempre a livello del reticolo endoplasmatico. Qui sono rimossi ogni volta dalla catena 3 residui di glucosio ed uno di mannosio.
Le proteine che hanno subito sia la glicosilazione che la prima modificazione vengono trasportate, tramite vescicole, all'apparato del Golgi. Qui subiscono una sequenza ordinata di importanti cambiamenti. La differenza fondamentale rispetto alle due fasi precedenti è la specificità di queste reazioni: se infatti nel reticolo endoplasmatico la glicosilazione è un evento "seriale", che non varia al variare del substrato, nel Golgi ogni specifica proteina viene riconosciuta e modificata in base alla futura funzione. Si possono riscontrare rimozioni o aggiunte di singoli zuccheri o di catene più lunghe; la specificità delle singole catene glucidiche è il meccanismo utilizzato dalla cellula per lo smistamento delle proteine alle varie sedi di destinazione (lisosomi, membrana, perossisomi).


O-glicosilazione [modifica]
La O-glicosilazione è un processo altamente specifico, che non vede l'aggiunta "seriale" di carboidrati alla proteina in processazione. Si svolge completamente nell'apparato di Golgi, dove zuccheri vengono legati al peptide a livello dell'atomo di ossigeno delle catene laterali di serina o treonina. L'aggiunta riguarda un singolo carboidrato alla volta; solitamente il numero di zuccheri legati durante questo processo è limitato a pochi residui.


Altre glicosilazioni [modifica]
Si è evidenziato che alcune proteine citosoliche e nucleari vengono glicosilate da un sistema enzimatico diverso, situato non nel reticolo endoplasmatico o nel Golgi, bensì nel citoplasma. L'aggiunta riguarda spesso residui di N-acetilglucosammina a livello di un atomo di ossigeno della proteina, ma i siti precisi ed il ruolo dei carboidrati nei polipeptidi citosolici non sono ancora stati compresi.

fonte wikipedia

Livello superiore - Cellula
Proteine

Modificazioni strutturali: glicosilazione
Alcune proteine subiscono una modificazione della loro struttura per aggiunta di piccoli gruppi chimici che cambia la carica ionica dell'aminoacido che viene modificato. Ne sono un esempio la fosforilazione, la metilazione e l'acetilazione. Nella fosforilazione si ha l'aggiunta di un gruppo fosfato generalmente al gruppo idrossilico di serina, tirosina o treonina, introducendo così, nella proteina della cui struttura fanno parte, delle cariche negative: queste proteine sono in genere denominate fosfoproteine. L'acetilazione e la metilazione consistono invece nell'aggiunta rispettivamente di gruppi acetile o metile in genere alla lisina. Una modificazione più marcata della struttura avviene in proteine che vengono glicosilate. La glicosilazione consiste nell'aggiunta di una catena laterale di carboidrati ad un aminoacido, e le proteine cosi' modificate vengono definite glicoproteine: tra queste rientrano molte proteine che svolgono la loro funzione in ambiente extracellulare, e che quindi vengono secrete dalle cellule. Le proteine destinate ad entrare a far parte dell'apparato di secrezione vengono trasferite nelle membrane del reticolo endoplasmatico: da qui, con l'eccezione di quelle che vi rimangono, esse sono poi trasferite nell'apparato di Golgi, dove sono infine indirizzate in base alla loro destinazione definitiva. In pratica, tutte le proteine che passano attraverso l'apparato di secrezione sono glicosilate tramite l'addizione di gruppi oligosaccaridici. A questo proposito, esistono due tipi di glicosilazione: la glicosilazione in -N, dove il gruppo oligosaccaridico viene legato al gruppo NH2 dell'aminoacido asparagina; la glicosilazione in O, dove il gruppo oligosaccaridico viene legato al gruppo OH degli aminoacidi serina, treonina o idrossilisina. La glicosilazione in N viene iniziata nel reticolo endoplasmatico ed è completata nel Golgi, mentre la glicosilazione in O viene svolta tutta nel Golgi. La modificazione mediante glicosilazione o altri mezzi è una delle principali caratteristiche del transito delle proteine nell'apparato del Golgi, ed è legata alla loro segregazione. Non si conoscono ancora le basi dell'informazione per cui ogni proteina subisce un particolare tipo di maturazione e glicosilazione, comunque si suppone che tale informazione risieda nella struttura della catena polipeptidica della proteina stessa. L'aggiunta di un oligosaccaride complesso durante il processo di glicosilazione può generare una differenza significativa nella massa di una proteina: spesso infatti le glicoproteine hanno una massa molto maggiore di quella che ci si potrebbe aspettare dalla loro sequenza primaria. Il significato di questa abbondante glicosilazione è molteplice. In alcuni casi le unità saccaridiche svolgono un ruolo strutturale, ad esempio nel comportamento delle proteine della membrana citoplasmatica che sono implicate nell'adesione cellulare.
Un altro possibile ruolo potrebbe essere quello di favorire il ripiegamento della proteina in una particolare conformazione.


fonte ISPESL - Gauss - Modificazioni strutturali: glicosilazione

spero possa esservi utile...

Cercate su internet che se ne trova tanto di materiale...